Qui som? És la branca que estudia la vida. Gràcies a ella podem admirar la minuciositat amb la que es desenvolupa la natura. Tot coneixement, estructural, funcional o ecològic, en realitat ens ajuda a comprendre'ns millor.
En total, tenim set funcions, les quals són:
1) ESTRUCTURAL
Les proteïnes poden formar unitats estructurals més gran mitjançant la agregació de moltes d'elles.
2) DE RESERVAReserves d'energia o de substàncies per a la posterior utilització en reaccions metabòliques.
3) TRANSPORT
• Porteïnes que permeten el pas de molècules grans a través de la membrana citoplasmàtica gràcies al seu efecte de comporta.
• Porteïnes que permeten el pas de molècules grans a través de la membrana citoplasmàtica gràcies al seu efecte de comporta.
• Proteïnes amb gran afinitat (apetència) per a la reserva de qualsevol substància poden també servir per transportar-la. EXEMPLE: Hemoglobina.
4) ENZIMÀTICA
Els enzims actuen com a biocatalitzadors de diverses reaccions bioquímiques (augmentant la velocitat a la que es produeixen, pero sense intervenir directament).
Els enzims actuen com a biocatalitzadors de diverses reaccions bioquímiques (augmentant la velocitat a la que es produeixen, pero sense intervenir directament).
5) HORMONAL
Actuen sobre diverses cèl·lules, estimulant-les o inhibint-les perquè inicïin determinades reaccions o fabriquin algunes substàncies per exemple.
Actuen sobre diverses cèl·lules, estimulant-les o inhibint-les perquè inicïin determinades reaccions o fabriquin algunes substàncies per exemple.
6) DE DEFENSALa duen a terme bàsicament les inmunoglobulines, que constitueixen els anticossos.
Aquesta funció es basa en el reconeixement de partícules perjudicials per l'organisme i la posterior eliminació d'aquestes.
Aquesta funció es basa en el reconeixement de partícules perjudicials per l'organisme i la posterior eliminació d'aquestes.
- ANTICÒS → Detecta i elimina l'antigen i el patògen.
- ANTIGEN → És reconegut com a perjudicial. Pot ser o formar part del patògen. Generalment és una proteïna.
7) CONTRÀCTIL
Relacionada amb les propietats de contracció i relaxació de les cadenes peptídiques. L'actina i la miosina són proteïnes amb funció contràctil i es troben a les fibres musculars i als flagels dels bacteris.
8) HOMEOSTÀTICA
És una funció basada en la capacitat amortidora de les proteïnes, que tendiràn a neutralitzar el pH sempre cap al seu punt isoelèctric. Podem observar aquesta capacitat en proteïnes sanguínies. La trombina i el fibrinogen participen en la coagulació de sang a les ferides.
Les proteïnes es classifiquen segons la seva estructura.
HOLOPROTEÏNES
Són les proteïnes formades només d'aminoàcids. Al seu temps estan dividides també segons la seva estructura:
PROTEÏNES FILAMENTOSES:
Holoproteïnes que només arriben a adoptar l'estructura secundària.
- COL·LÀGEN: En teixits conjuntius, cartilaginosos i ossis.
- α QUERATINES: Rigidesa a ungles, banyes, peülles, plomes...
- β QUERATINES: Rigidesa a les closques de tortugues, la tela d'aranya...
- ELASTINES: Contenen prolines: als vasos sanguinis i als tendons.
Holoproteïnes que només arriben a adoptar l'estructura terciària (globular).
- PROTAMINES: DNA als espermatozoides
- HISTONES: DNA dels nuclis de les cèl·lules (collaret de perles)
- PROLAMINES: En llavors vegetals.
- GLUTENINES
- ALBÚMINES: Es poden trobar a la sang, a l'ou, a la llet...
- GLOBULINES: sero-, ovo-, lacto-, inmuno-.
HETEROPROTEÏNES
Són les proteïnes que, a més a més d'estar formades per aminoàcids, incorporen un altre material.
Aquest material s'anomena grup prostètic.
Totes tenen forma globular:
- FOSFOPROTEÏNES: Tenen un àcid fosfòric (caseïna)
- GLICOPROTEÏNES: Tenen un glúcid unit covalentment.
- LIPOPROTEÏNES: Lípid + Proteïna (Quilomicrons)
- NUCLEOPROTEÏNES: Àcid nucleic + Proteïna
- CROMOPROTEÏNES: El grup prostètic té color degut a la presència de metalls (hemoglobina)
Les propietats de les proteïnes depenen del seus radicals, les principals són:
La solubilitat
Depèn de la proporció d'aminoàcids amb radicals polars, augmentarà si és superior a la d'aminoàcids amb radicals apolars i viceversa.
SEGONS LA SALINITAT DE LA DISSOLUCIÓ:
- Proteïna en dissolució salina → Anions, cations i radicals s'ajuden a captar l'aigua → Proteïnes més solubles.
- Proteïna en dissolució salina concentrada → Anions, cations i radicals competeixen per captar l'aigua → Proteïnes menys solubles
Desnaturalització
Canvi químic que consisteix en el desplegament de l'estructura de la proteïna degut a una variació en la temperatura, el pH i/o la concentració salina, que causen el trencament dels pons d'hidrogen i les forces de Van der Waals que mantenien la conformació inicial de la proteïna.
Si no s'arriben a trencar els enllaços peptídics, la proteïna pot revertir el procés de desnaturalització.
________________________________________________________Capacitat de les proteïnes per efectuar el control fisiològic que han de fer, gràcies a la possessió d'aminoàcids específics en llocs determinats que els permeten la identificació exacta d'unes molècules d'unes altres de semblants.
Proteïnes homòlogues: Duen a terme la mateixa funció en organismes diferents, això fa que siguin molt semblants entre si, però tinguin algunes petites diferències. ________________________________________________________
La capacitat amortidora
Com que les proteïnes estan formades d'aminoàcids, també tenen un comportament amfòter: Tendiran a neutralitzar el pH del medi. ________________________________________________________
L'enllaç peptídic i la primera estructura
Els enllaços entre els aminoàcids s'anomenen enllaços peptídics, i les cadenes que formen, pèptids.
Per molts aminoàcids que s'agreguin en una cadena, al unir-se sempre deixen un grup amino al principi, per això l'anomenarem extrem N-inicial; i sempre deixen al final el gup carboxil, que l'anomenarem extrem C-terminal
Una proteïna es formarà només quan tindrem una cadena de més de 50 aminoàcids._________________________________________________________
L'estructura secundària
El següent nivell d'organització i compactació de les proteïnes després de l'estructura primària n'és la secundària. En aquesta, la cadena d'aminoàcids es recull, formant una hèlix o una estructura en zig-zag.
Estructura en α-Hèlix
La cadena d'aminoàcids adopta una forma espiral (s'enrotlla helicoïdalment). Es produeixen enllaços entre l'hidrogen del grup -CO- i l'hidrogen del grup -NH-
-C=O···H-N-
A l'hèlix sempre hi trobarem 3,6 aminoàcids per volta.
El col·lagen és una proteïna amb estructura amb forma helicoïdal, però a diferència d'altres proteines semblants, el seu contingut en prolines i hidroxiprolines, que dificulten els girs per establir l'estructura α-Hèlix, fa que sigui una proteïna amb una hèlix més estesa, amb 3 aminoàcids per volta només.
Estructura en conformació-β
La cadena d'aminoàcids adopta una forma de zig-zag, a causa de la manca d'enllaços d'hidrogen entre aminoàcids propers. Al apropar-se segments abans distants, poden establir-se enllaços d'hidrogen que no serien possibles sense la proximitat. Gràcies a això, es crea una làmina molt estable. _________________________________________________________L'estructura terciària
És el nivell de compactació superior a l'estructura secundària. La proteïna es plega sobre si mateixa tot formant una conformació globular, en aquesta, hi trobarem estructures en conformació α i en conformació β.
Els radicals dels aminoàcids que siguin apolars tendiran a situar-se a l'interior, en canvi, els polars tendiran a situar-se a l'exterior. Gràcies a això, moltes proteïnes globulars seran solubles en aigua i en dissolucions salines.
Per dur a terme aquest plegament s'estableixen uns enllaços entre els radicals dels aminoàcids:
- Dominis estructurals: Són combinacions de conformacions α i β (és a dir, són estructures terciàries) que es repeteixen dins d'una proteïna i que també són presents i estan en comú amb diferents proteïnes. Això és degut a l'alta eficàcia biològica que tenen.
- Proteïnes filamentoses: Són proteïnes que degut a la seva composició, no arriben a formar l'estructura terciària, tot quedant-se amb una forma allargada i una estructura secundària.
_________________________________________________________
L'estructura quaternària
Es crea quan s'ajunten dues cadenes com a mínim. Aquestes han de tenir estructura terciaria sempre, pero no importa que siguin iguals o no.
S'uniràn amb enllaços febles i cadascuna de les cadenes polipeptídiques rebrà el nom de protòmer. Segons el nombre d'aquests podrem anomenar la proteïna amb el prefix corresponent (di-, tri-, tetra-, penta- ...) seguit de "mers": dímers, tetramers... Quan presentin molts protòmers, serà un polímer.
Subscriure's a:
Missatges (Atom)
