Qui som? És la branca que estudia la vida. Gràcies a ella podem admirar la minuciositat amb la que es desenvolupa la natura. Tot coneixement, estructural, funcional o ecològic, en realitat ens ajuda a comprendre'ns millor.
Es mostren els missatges amb l'etiqueta de comentaris 1.3. Proteïnes. Mostrar tots els missatges
Es mostren els missatges amb l'etiqueta de comentaris 1.3. Proteïnes. Mostrar tots els missatges
En total, tenim set funcions, les quals són:
1) ESTRUCTURAL
Les proteïnes poden formar unitats estructurals més gran mitjançant la agregació de moltes d'elles.
2) DE RESERVAReserves d'energia o de substàncies per a la posterior utilització en reaccions metabòliques.
3) TRANSPORT
• Porteïnes que permeten el pas de molècules grans a través de la membrana citoplasmàtica gràcies al seu efecte de comporta.
• Porteïnes que permeten el pas de molècules grans a través de la membrana citoplasmàtica gràcies al seu efecte de comporta.
• Proteïnes amb gran afinitat (apetència) per a la reserva de qualsevol substància poden també servir per transportar-la. EXEMPLE: Hemoglobina.
4) ENZIMÀTICA
Els enzims actuen com a biocatalitzadors de diverses reaccions bioquímiques (augmentant la velocitat a la que es produeixen, pero sense intervenir directament).
Els enzims actuen com a biocatalitzadors de diverses reaccions bioquímiques (augmentant la velocitat a la que es produeixen, pero sense intervenir directament).
5) HORMONAL
Actuen sobre diverses cèl·lules, estimulant-les o inhibint-les perquè inicïin determinades reaccions o fabriquin algunes substàncies per exemple.
Actuen sobre diverses cèl·lules, estimulant-les o inhibint-les perquè inicïin determinades reaccions o fabriquin algunes substàncies per exemple.
6) DE DEFENSALa duen a terme bàsicament les inmunoglobulines, que constitueixen els anticossos.
Aquesta funció es basa en el reconeixement de partícules perjudicials per l'organisme i la posterior eliminació d'aquestes.
Aquesta funció es basa en el reconeixement de partícules perjudicials per l'organisme i la posterior eliminació d'aquestes.
- ANTICÒS → Detecta i elimina l'antigen i el patògen.
- ANTIGEN → És reconegut com a perjudicial. Pot ser o formar part del patògen. Generalment és una proteïna.
7) CONTRÀCTIL
Relacionada amb les propietats de contracció i relaxació de les cadenes peptídiques. L'actina i la miosina són proteïnes amb funció contràctil i es troben a les fibres musculars i als flagels dels bacteris.
8) HOMEOSTÀTICA
És una funció basada en la capacitat amortidora de les proteïnes, que tendiràn a neutralitzar el pH sempre cap al seu punt isoelèctric. Podem observar aquesta capacitat en proteïnes sanguínies. La trombina i el fibrinogen participen en la coagulació de sang a les ferides.
Les proteïnes es classifiquen segons la seva estructura.
HOLOPROTEÏNES
Són les proteïnes formades només d'aminoàcids. Al seu temps estan dividides també segons la seva estructura:
PROTEÏNES FILAMENTOSES:
Holoproteïnes que només arriben a adoptar l'estructura secundària.
- COL·LÀGEN: En teixits conjuntius, cartilaginosos i ossis.
- α QUERATINES: Rigidesa a ungles, banyes, peülles, plomes...
- β QUERATINES: Rigidesa a les closques de tortugues, la tela d'aranya...
- ELASTINES: Contenen prolines: als vasos sanguinis i als tendons.
Holoproteïnes que només arriben a adoptar l'estructura terciària (globular).
- PROTAMINES: DNA als espermatozoides
- HISTONES: DNA dels nuclis de les cèl·lules (collaret de perles)
- PROLAMINES: En llavors vegetals.
- GLUTENINES
- ALBÚMINES: Es poden trobar a la sang, a l'ou, a la llet...
- GLOBULINES: sero-, ovo-, lacto-, inmuno-.
HETEROPROTEÏNES
Són les proteïnes que, a més a més d'estar formades per aminoàcids, incorporen un altre material.
Aquest material s'anomena grup prostètic.
Totes tenen forma globular:
- FOSFOPROTEÏNES: Tenen un àcid fosfòric (caseïna)
- GLICOPROTEÏNES: Tenen un glúcid unit covalentment.
- LIPOPROTEÏNES: Lípid + Proteïna (Quilomicrons)
- NUCLEOPROTEÏNES: Àcid nucleic + Proteïna
- CROMOPROTEÏNES: El grup prostètic té color degut a la presència de metalls (hemoglobina)
Les propietats de les proteïnes depenen del seus radicals, les principals són:
La solubilitat
Depèn de la proporció d'aminoàcids amb radicals polars, augmentarà si és superior a la d'aminoàcids amb radicals apolars i viceversa.
SEGONS LA SALINITAT DE LA DISSOLUCIÓ:
- Proteïna en dissolució salina → Anions, cations i radicals s'ajuden a captar l'aigua → Proteïnes més solubles.
- Proteïna en dissolució salina concentrada → Anions, cations i radicals competeixen per captar l'aigua → Proteïnes menys solubles
Desnaturalització
Canvi químic que consisteix en el desplegament de l'estructura de la proteïna degut a una variació en la temperatura, el pH i/o la concentració salina, que causen el trencament dels pons d'hidrogen i les forces de Van der Waals que mantenien la conformació inicial de la proteïna.
Si no s'arriben a trencar els enllaços peptídics, la proteïna pot revertir el procés de desnaturalització.
________________________________________________________Capacitat de les proteïnes per efectuar el control fisiològic que han de fer, gràcies a la possessió d'aminoàcids específics en llocs determinats que els permeten la identificació exacta d'unes molècules d'unes altres de semblants.
Proteïnes homòlogues: Duen a terme la mateixa funció en organismes diferents, això fa que siguin molt semblants entre si, però tinguin algunes petites diferències. ________________________________________________________
La capacitat amortidora
Com que les proteïnes estan formades d'aminoàcids, també tenen un comportament amfòter: Tendiran a neutralitzar el pH del medi. ________________________________________________________
L'enllaç peptídic i la primera estructura
Els enllaços entre els aminoàcids s'anomenen enllaços peptídics, i les cadenes que formen, pèptids.
Per molts aminoàcids que s'agreguin en una cadena, al unir-se sempre deixen un grup amino al principi, per això l'anomenarem extrem N-inicial; i sempre deixen al final el gup carboxil, que l'anomenarem extrem C-terminal
Una proteïna es formarà només quan tindrem una cadena de més de 50 aminoàcids._________________________________________________________
L'estructura secundària
El següent nivell d'organització i compactació de les proteïnes després de l'estructura primària n'és la secundària. En aquesta, la cadena d'aminoàcids es recull, formant una hèlix o una estructura en zig-zag.
Estructura en α-Hèlix
La cadena d'aminoàcids adopta una forma espiral (s'enrotlla helicoïdalment). Es produeixen enllaços entre l'hidrogen del grup -CO- i l'hidrogen del grup -NH-
-C=O···H-N-
A l'hèlix sempre hi trobarem 3,6 aminoàcids per volta.
El col·lagen és una proteïna amb estructura amb forma helicoïdal, però a diferència d'altres proteines semblants, el seu contingut en prolines i hidroxiprolines, que dificulten els girs per establir l'estructura α-Hèlix, fa que sigui una proteïna amb una hèlix més estesa, amb 3 aminoàcids per volta només.
Estructura en conformació-β
La cadena d'aminoàcids adopta una forma de zig-zag, a causa de la manca d'enllaços d'hidrogen entre aminoàcids propers. Al apropar-se segments abans distants, poden establir-se enllaços d'hidrogen que no serien possibles sense la proximitat. Gràcies a això, es crea una làmina molt estable. _________________________________________________________L'estructura terciària
És el nivell de compactació superior a l'estructura secundària. La proteïna es plega sobre si mateixa tot formant una conformació globular, en aquesta, hi trobarem estructures en conformació α i en conformació β.
Els radicals dels aminoàcids que siguin apolars tendiran a situar-se a l'interior, en canvi, els polars tendiran a situar-se a l'exterior. Gràcies a això, moltes proteïnes globulars seran solubles en aigua i en dissolucions salines.
Per dur a terme aquest plegament s'estableixen uns enllaços entre els radicals dels aminoàcids:
- Dominis estructurals: Són combinacions de conformacions α i β (és a dir, són estructures terciàries) que es repeteixen dins d'una proteïna i que també són presents i estan en comú amb diferents proteïnes. Això és degut a l'alta eficàcia biològica que tenen.
- Proteïnes filamentoses: Són proteïnes que degut a la seva composició, no arriben a formar l'estructura terciària, tot quedant-se amb una forma allargada i una estructura secundària.
_________________________________________________________
L'estructura quaternària
Es crea quan s'ajunten dues cadenes com a mínim. Aquestes han de tenir estructura terciaria sempre, pero no importa que siguin iguals o no.
S'uniràn amb enllaços febles i cadascuna de les cadenes polipeptídiques rebrà el nom de protòmer. Segons el nombre d'aquests podrem anomenar la proteïna amb el prefix corresponent (di-, tri-, tetra-, penta- ...) seguit de "mers": dímers, tetramers... Quan presentin molts protòmers, serà un polímer.
Les proteïnes són polímers formats d'aminoàcids (en una substància, un polímer és el resultat de la unió de petites parts iguals a les que anomenem monòmers).
Hi han molts aminoàcids pero tots comparteixen una part de l'estructura:
Carboni que utilitza tots els seus enllaços (quatre) amb:
• Un grup carboxil (-COOH)
• Un grup amino (-NH2)
• Un hidrogen (H)
• Un radical, aquest últim és la part que diferencia els diferents aminoàcids.
Aminoàcids essencials: Són aquells que no podem obtenir a partir d'altres substàncies i per això els hem de consumir directament. Aquests són: Val, Leu, Ile, Lys, Met, Phe, Thr i Trp.
_________________________________________________________
Propietats físiques:
Tots els aminoàcids tenen el carboni (al que anomenarem carboni α) asimètric, és a dir que tots els seus quatre radicals seran diferents, excepte la valina, que al tenir al radical variable un hidrogen, "repeteix" dos enllaços.
_________________________________________________________
Propietats químiques:
En dissolució aquosa els aminoàcids s'ionitzen. Aleshores tenen un comportament amfòter, que vol dir que podràn actuar com a àcids o com a bases segons el medi en que es troben.
L'estructura d'un aminoàcid ionitzat és:
Hi han molts aminoàcids pero tots comparteixen una part de l'estructura:
Carboni que utilitza tots els seus enllaços (quatre) amb:• Un grup carboxil (-COOH)
• Un grup amino (-NH2)
• Un hidrogen (H)
• Un radical, aquest últim és la part que diferencia els diferents aminoàcids.
Aminoàcids essencials: Són aquells que no podem obtenir a partir d'altres substàncies i per això els hem de consumir directament. Aquests són: Val, Leu, Ile, Lys, Met, Phe, Thr i Trp.
_________________________________________________________
Propietats físiques:
Tots els aminoàcids tenen el carboni (al que anomenarem carboni α) asimètric, és a dir que tots els seus quatre radicals seran diferents, excepte la valina, que al tenir al radical variable un hidrogen, "repeteix" dos enllaços.
_________________________________________________________
Propietats químiques:
En dissolució aquosa els aminoàcids s'ionitzen. Aleshores tenen un comportament amfòter, que vol dir que podràn actuar com a àcids o com a bases segons el medi en que es troben.
L'estructura d'un aminoàcid ionitzat és:
El grup carboxil perd l'hidrogen i el grup amino en guanya un.
Aquesta forma que adopta s'anomena zwitterió, que és una paraula que s'utilitza per a anomenar els compostos químics que elèctricament són neutres, però tenen càrregues positives i negatives en àtoms diferents que fan que es neutralitzi el total.
El fet de tenir un comportament amfòter, els permet actuar com a tampóns per amortir i regular el PH del medi on es troben.
_________________________________________________________
Classificació dels aminoàcids:
Com que el radical és l'única part d'un aminoàcid que el diferencia d'altres tipus d'aminoàcids, es fa servir per classificar-los. S'ajunten en grups segons les característiques d'aquest:
- No polars: Hidrofòbics. Tenen una cadena formada per hidrocarburs (carbonis i hidrogens basicament)
- Polars: En el seu radical tenen algun element que pot fer enllaços d'hidrogen amb l'aigua.
- Polars amb càrrega negativa: Àcids. Presenten al radical el grup carboxil (-COOH)
- Polars amb càrrega positiva: Bàsics. Presenten al radical el grup amino (-NH2)
Subscriure's a:
Missatges (Atom)
