Qui som? És la branca que estudia la vida. Gràcies a ella podem admirar la minuciositat amb la que es desenvolupa la natura. Tot coneixement, estructural, funcional o ecològic, en realitat ens ajuda a comprendre'ns millor.
L'enllaç peptídic i la primera estructura
Els enllaços entre els aminoàcids s'anomenen enllaços peptídics, i les cadenes que formen, pèptids.
Per molts aminoàcids que s'agreguin en una cadena, al unir-se sempre deixen un grup amino al principi, per això l'anomenarem extrem N-inicial; i sempre deixen al final el gup carboxil, que l'anomenarem extrem C-terminal
Una proteïna es formarà només quan tindrem una cadena de més de 50 aminoàcids._________________________________________________________
L'estructura secundària
El següent nivell d'organització i compactació de les proteïnes després de l'estructura primària n'és la secundària. En aquesta, la cadena d'aminoàcids es recull, formant una hèlix o una estructura en zig-zag.
Estructura en α-Hèlix
La cadena d'aminoàcids adopta una forma espiral (s'enrotlla helicoïdalment). Es produeixen enllaços entre l'hidrogen del grup -CO- i l'hidrogen del grup -NH-
-C=O···H-N-
A l'hèlix sempre hi trobarem 3,6 aminoàcids per volta.
El col·lagen és una proteïna amb estructura amb forma helicoïdal, però a diferència d'altres proteines semblants, el seu contingut en prolines i hidroxiprolines, que dificulten els girs per establir l'estructura α-Hèlix, fa que sigui una proteïna amb una hèlix més estesa, amb 3 aminoàcids per volta només.
Estructura en conformació-β
La cadena d'aminoàcids adopta una forma de zig-zag, a causa de la manca d'enllaços d'hidrogen entre aminoàcids propers. Al apropar-se segments abans distants, poden establir-se enllaços d'hidrogen que no serien possibles sense la proximitat. Gràcies a això, es crea una làmina molt estable. _________________________________________________________L'estructura terciària
És el nivell de compactació superior a l'estructura secundària. La proteïna es plega sobre si mateixa tot formant una conformació globular, en aquesta, hi trobarem estructures en conformació α i en conformació β.
Els radicals dels aminoàcids que siguin apolars tendiran a situar-se a l'interior, en canvi, els polars tendiran a situar-se a l'exterior. Gràcies a això, moltes proteïnes globulars seran solubles en aigua i en dissolucions salines.
Per dur a terme aquest plegament s'estableixen uns enllaços entre els radicals dels aminoàcids:
- Dominis estructurals: Són combinacions de conformacions α i β (és a dir, són estructures terciàries) que es repeteixen dins d'una proteïna i que també són presents i estan en comú amb diferents proteïnes. Això és degut a l'alta eficàcia biològica que tenen.
- Proteïnes filamentoses: Són proteïnes que degut a la seva composició, no arriben a formar l'estructura terciària, tot quedant-se amb una forma allargada i una estructura secundària.
_________________________________________________________
L'estructura quaternària
Es crea quan s'ajunten dues cadenes com a mínim. Aquestes han de tenir estructura terciaria sempre, pero no importa que siguin iguals o no.
S'uniràn amb enllaços febles i cadascuna de les cadenes polipeptídiques rebrà el nom de protòmer. Segons el nombre d'aquests podrem anomenar la proteïna amb el prefix corresponent (di-, tri-, tetra-, penta- ...) seguit de "mers": dímers, tetramers... Quan presentin molts protòmers, serà un polímer.
Les proteïnes són polímers formats d'aminoàcids (en una substància, un polímer és el resultat de la unió de petites parts iguals a les que anomenem monòmers).
Hi han molts aminoàcids pero tots comparteixen una part de l'estructura:
Carboni que utilitza tots els seus enllaços (quatre) amb:
• Un grup carboxil (-COOH)
• Un grup amino (-NH2)
• Un hidrogen (H)
• Un radical, aquest últim és la part que diferencia els diferents aminoàcids.
Aminoàcids essencials: Són aquells que no podem obtenir a partir d'altres substàncies i per això els hem de consumir directament. Aquests són: Val, Leu, Ile, Lys, Met, Phe, Thr i Trp.
_________________________________________________________
Propietats físiques:
Tots els aminoàcids tenen el carboni (al que anomenarem carboni α) asimètric, és a dir que tots els seus quatre radicals seran diferents, excepte la valina, que al tenir al radical variable un hidrogen, "repeteix" dos enllaços.
_________________________________________________________
Propietats químiques:
En dissolució aquosa els aminoàcids s'ionitzen. Aleshores tenen un comportament amfòter, que vol dir que podràn actuar com a àcids o com a bases segons el medi en que es troben.
L'estructura d'un aminoàcid ionitzat és:
Hi han molts aminoàcids pero tots comparteixen una part de l'estructura:
Carboni que utilitza tots els seus enllaços (quatre) amb:• Un grup carboxil (-COOH)
• Un grup amino (-NH2)
• Un hidrogen (H)
• Un radical, aquest últim és la part que diferencia els diferents aminoàcids.
Aminoàcids essencials: Són aquells que no podem obtenir a partir d'altres substàncies i per això els hem de consumir directament. Aquests són: Val, Leu, Ile, Lys, Met, Phe, Thr i Trp.
_________________________________________________________
Propietats físiques:
Tots els aminoàcids tenen el carboni (al que anomenarem carboni α) asimètric, és a dir que tots els seus quatre radicals seran diferents, excepte la valina, que al tenir al radical variable un hidrogen, "repeteix" dos enllaços.
_________________________________________________________
Propietats químiques:
En dissolució aquosa els aminoàcids s'ionitzen. Aleshores tenen un comportament amfòter, que vol dir que podràn actuar com a àcids o com a bases segons el medi en que es troben.
L'estructura d'un aminoàcid ionitzat és:
El grup carboxil perd l'hidrogen i el grup amino en guanya un.
Aquesta forma que adopta s'anomena zwitterió, que és una paraula que s'utilitza per a anomenar els compostos químics que elèctricament són neutres, però tenen càrregues positives i negatives en àtoms diferents que fan que es neutralitzi el total.
El fet de tenir un comportament amfòter, els permet actuar com a tampóns per amortir i regular el PH del medi on es troben.
_________________________________________________________
Classificació dels aminoàcids:
Com que el radical és l'única part d'un aminoàcid que el diferencia d'altres tipus d'aminoàcids, es fa servir per classificar-los. S'ajunten en grups segons les característiques d'aquest:
- No polars: Hidrofòbics. Tenen una cadena formada per hidrocarburs (carbonis i hidrogens basicament)
- Polars: En el seu radical tenen algun element que pot fer enllaços d'hidrogen amb l'aigua.
- Polars amb càrrega negativa: Àcids. Presenten al radical el grup carboxil (-COOH)
- Polars amb càrrega positiva: Bàsics. Presenten al radical el grup amino (-NH2)
L'eutrofització és un procés biològic i químic que pateixen les aigües que estan estancades i no poden renovar-se freqüentment.
Aquest fenomen comença quan a l'aigua s'hi dissolen masses NOx (Òxids de nitrogen), unes substàncies que ajuden al creixement dels vegetals i les algues.
- Encara que hi ha una concentració determinada de NOx a les aigües gràcies als bacteris nitrificants, que utilitzant-lo de l'aire, l'adhereixen al sòl tot fent-lo soluble a l'aigua, les concentracions excessives es produeixen sovintment degut a l'afegiment d'aquesta substància per part humana amb l'objectiu de millorar l'agricultura.
- Quan els NOx es dissolen a l'aigua, les algues poden desenvolupar-se sense problemes, creant així una densa capa superficial que impedeix l'entrada de llum.
- Al no poder renovar-se i no tenir llum solar en la massa d'aigua, tots els organismes autòtrofs (vegetals que necessiten la llum solar i l'oxigen per fer la fotosíntesis) moren, i en conseqüència, tots els organismes heteròtrofs que s'alimentaven d'ells.
- Amb l'aparició de tanta matèria orgànica, els descomponedors aeròbics comencen a utilitzar l'oxigen per aprofitar l'aliment, però al haver-n'hi tanta, l'oxigen no tarda gaire en exhaurir-se.
- Encara que ja no es pot fer res per la salut de l'aigua arribats aquest punt, els descomponedors anaeròbics, que no necessiten oxigen, substitueixen els descomponedors anteriors. I, expulsant sofre, donaran el característic to verd a l'aigua eutrofitzada.
Lípids complexos
Quan un èster està format per més substàncies que àcids grassos i un alcohol, es forma un lípid complex. Aquest tindrà aquests elements segur, però també se n'hi afegiran d'altres. Els lípids complexos són sovintment anomenats lípids de membrana, ja que són els principals componedors de la membrana plasmàtica de les cèl·lules, gràcies a que formen bicapes (en les que a la part interior són hidròfobes i a l'exterior hidròfiles).
Els lípids complexos els podem dividir en tres tipus bàsicament, segons la seva composició:
- Fosfoglicèrids
- Fosfoesfingolípids
- Glicoesfingolípids
FOSFOGLICÈRIDS
Són dos àcids grassos units a una glicerina (dos perque la glicerina ha de tenir lliure un grup hidroxil per a poder unir-se amb un àcid fosfòric), un àcid fosfòric (grup fosfat) i un aminoalcohol (alcohol que porta el grup amino (-NH2) a la seva fòrmula).
L'àcid fosfòric i l'aminoalcohol constitueixen la part hidròfoba (apolar) de la molècula i els dos àcids grassos la part hidròfila (polar).
_________________________________________________________
FOSFOESFINGOLÍPIDS
Estan formats per un sol àcid gras, una esfiongosina (que és un aminoalcohol de cadena llarga), un grup fosfat (àcid fosfòric) i un aminoalcohol.
La ceramida està composta per l'alcohol esfingosina i l'àcid gras, que estan units per un enllaç amida (que té un grup amida -NH) pel carboni 2.
_________________________________________________________
GLICOESFINGOLÍPIDS
Tipus d'èsters formats per la unió d'un àcid gras, una esfingosina i un glúcid, i segons aquest els classificarem en. NOTA: Careixen de grup fosfat. Són molt abundants a les neurones del cervell.
Subscriure's a:
Missatges (Atom)
